Строение и функции белков
Строение белков
Состоящие из молекул водорода, углерода, азота и кислорода органические сложные соединения называются белками. Они также известны как биополимеры. Аминокислоты представляют собой их мономеры.
Первостепенное значение, которое отыгрывают белки в жизни любого организма существующего на планете, объясняется характерным для них практически неисчерпаемым разнообразием с одновременной чрезвычайно высокой степенью специфичности.
Составляя долю от сухой массы клетки порядка 50-80%, белки наряду с нуклеиновыми кислотами представляют собой материальную основу всего богатейшего разнообразия существующих в окружающей среде организмов.
По своей структуре белковые молекулы внешне похожи на достаточно длинные цепи, содержащие в своём составе от 50 до 1500 аминокислотных остатков скреплённых между собой посредством ковалентной азотно-углеродной связи, также называемой – пептидной. Результатом подобного соединения становится образование первичной белковой структуры, называемой полипептидной цепью.
Таким образом, молекула белка является полипептидом, обладающим молекулярной массой составляющей от 5 до 150 тыс. Могут встречаться белки, обладающие и большей молекулярной массой.
К простым относятся белки, состоящие исключительно из аминокислот, в то время как к сложным относятся полипептиды, имеющие кроме аминокислот в своём составе: нуклеопротеиды (нуклеиновые кислоты), липопротеиды (липиды), гликопротеиды (углеводы), хромопротеиды (химические окрашенные соединения) и т.д.
Содержащиеся в клетке специфические белки определяют все присущие ей свойства (морфологические, химические, функциональные).
Специфичность белка зависит исключительно от набора и количества аминокислот в полипептидной цепи, а также последовательности их расположения.
Функции белка могут быть изменены посредством замены всего лишь одной из аминокислот, входящих в его состав, или посредством изменения последовательности их расположения. Данное свойство объясняет широкое разнообразие, существующее в строении белковых молекул, имеющих первичную структуру. Таким образом, не вызывает никакого удивления тот факт, что для обеспечения возможности выполнения своих функций живым организмом, используются белки особого вида, предоставляя ему в этом отношении практически неограниченные возможности.
Свойства белков также зависят и от расположения полипептидных цепей в пространстве. Полипептидные цепи, содержащиеся в живых клетках, будучи в согнутом или скрученном состоянии, обладают вторичной или третичной структурой.
Белковая цепочка, находящаяся в спирально закрученном состоянии, олицетворяет собой вторичную структуру. Удержание витков спирали обеспечивается водородными связями, возникающими между NH – и CO – группами, располагаемыми на соседних витках.
Третичная структура является результатом дальнейшего закручивания белковой спирали, образующего специфическую конфигурацию для каждого белка. Её образование объясняется наличием связей существующих между белковыми радикалами остатков аминокислот:
- дисульфидным ковалентным связям между цистеиновыми остатками (S – S связями);
- ионным связям;
- водородным связям;
- взаимодействиям гидрофобного характера.
Вызванные стремлением боковых аминокислотных цепей к взаимному объединению, одновременно не вступая во взаимодействие с водной средой, гидрофобные взаимодействия являются наиболее важными связями в количественном отношении. Свёртывание белков в молекуле, при этом, происходит таким образом, что снаружи располагаются боковые цепи, обладающие гидрофильными свойствами, а гидрофобные цепи прячутся внутри для обеспечения их защиты от контакта с водой.
Каждому белку соответствует специфичное количество молекул цистеина и молекул аминокислот, имеющих гидрофобные радикалы, а также характер взаимного их расположение внутри цепи полипептида.
Сохранение определённой формы для молекулы обеспечивает требуемое для проявления гормональных функций белка, его активности как катализатора, взаимное положение групп атомов и т.д. Таким образом, стабильность и устойчивость макромолекул не является случайным свойством, а представляет собой один из наиболее важных методов стабилизации организма.
Проявление биологической активности белка возможно исключительно в случае обладания им третичной структурой. Замена в цепи полипептида даже одной, какой-либо аминокислоты, по этой причине, может вызвать в конфигурации белка изменения, способные не только снизить его биологическую активность, а и полностью свести её к нулю.
Возникающее иногда объединение двух, трёх и более молекул белка, обладающих третичной структурой, в единый комплекс, является, по сути, белком четвертичной структуры.
Характерным представителем подобного сложного белка есть гемоглобин, состоящий из четырёх субъединиц и гемы – небелковой части. Исключительно такая форма существования гемоглобина обеспечивает его способность выполнять характерные для него функции.
Химические связи между белковыми субъединицами в четвертичной структуре отсутствуют, однако благодаря существованию слабых сил, действующих между молекулами, обеспечивается достаточная прочность структуры.
Изменение структуры третичных и четвертичных белков может происходить под воздействием различных химических и физических факторов (влияние кислот, щелочей, ацетона, спирта, воздействие давления и температур и др.) по причине разрушения ионных и водородных связей.
Нарушение нативной (естественной) белковой структуры называется денатурацией.
В случае денатурации растворимость белка снижается, размеры, и форма молекул изменяется, ферментативная активность падает и т.д. Денатурация является процессом обратимым – структура белка непроизвольно возвращается к природному (естественному) виду в случае возобновления нормальных условий. Подобное явление получило название ренатурации белка.
Первичная структура белка определяет все особенности строения его макромолекулы и её функционирование.
Функции белков в клетке
Белок в клетке выполняет следующие функции:
- Строительную (называемую также пластической) – одну из наиболее важных функций молекулы белка. Являясь базовым составным компонентом органелл и мембран клеток, белок представляет собой основной «строительный» материал для стенок кровеносных сосудов, хрящей и сухожилий высших животных.
- Двигательную – позволяющую благодаря особым сократительным белкам обеспечивать движения выполняемые ресничками и жгутиками, перемещение хромосом во время клеточного деления, мышечные сокращения, перемещение различных органов растений и т.п., а также изменения пространственного положения разнообразных структур организма.
- Транспортную – обеспечиваемую способностью белков переносить и связывать химические соединения посредством кровотока.
Гемоглобин, являясь белком крови, способен осуществлять перенос кислорода от лёгких к клеткам других тканей и органов (миоглобин в мышцах выполняет сходную функцию).
Находящиеся в сыворотке крови белки осуществляют перенос жирных кислот и липидов, а также разнообразных веществ с биологически активными свойствами.
Белковые молекулы, составляющие плазматическую мембрану, участвуют в транспортировке веществ как во внутрь клетки, так и из неё.
Белкам присуща и защитная функция. Проникновение в клетку чужеродных веществ (вирусов, антигенов – высокомолекулярных полисахаридов или белков бактерий) способствует запуску в ней процесса продуцирования белков особого вида – иммуноглобулинов, по-другому называемых антителами. Они нейтрализуют воздействие чужеродных веществ, обеспечивая тем самым организму иммунологическую защиту.
Характерные участки молекул, являющиеся антигенными детерминантами, осуществляют распознавание антигенов, благодаря чему обеспечивается функционирование системы организма, отвечающей за иммунитет. Так чужеродные вещества специфическим образом связываются и обеззараживаются.
Выполнение функции внешней защиты также могут выполнять белки, обладающие токсичностью по отношению к другим организмам – примером может служить воздействие белка, находящегося в змеином яде.
Ещё одним свойством белков является выполнение ими сигнальной функции, заключающейся в способности молекул белков, встроенных в клеточную мембрану, изменять свою третичную структуру под воздействием внешних факторов. Так осуществляется восприятие клеткой сигналов поступающих от внешней среды и передача в клетку соответствующих команд.
Свойственная белкам-гормонам регуляторная функция оказывает влияние на обмен веществ в организме. Посредством гормонов в крови постоянно поддерживается необходимая концентрация веществ. Они участвуют в процессах размножения, роста и многих других процессах, важных для жизни.
Ярким примером может служить инсулин как наиболее известный гормон, способствующий снижению уровня сахара в крови. Длительный и устойчивый недостаток его в организме приводит к повышению в крови уровня сахара и развитию заболевания, называемого сахарным диабетом. Основными регуляторами протекающих в организме биохимических процессов могут быть разнообразные и многочисленные белки-ферменты, осуществляющие каталитическую функцию.
Помимо всего прочего белки представляют собой энергетический материал. Расщепление до конечных продуктов 1 г белка происходит с выделением 17,6 кДж энергии, требуемой для большого количества клеточных процессов важных для жизни.
Ферменты, их роль в клетке
Специфические белки, имеющиеся во всех организмах и осуществляющие функцию так называемых биологических катализаторов, называются ферментами (энзимами). Происходящие внутри живой клетки в условиях умеренной температуры и нормального давления химические реакции распада или синтеза веществ, протекали бы достаточно медленно без каталитического воздействия ферментов. По их средствам за счёт уменьшения требуемой для активации энергии происходит ускорение реакций без ущерба для общего их результата. Другими словами, наличие ферментов обеспечивает значительно меньшие затраты энергии на придание вступающим в реакцию молекулам реакционной способности.
Ферменты прямо или косвенно участвуют во всех процессах, происходящих в живом организме.
Под воздействием ферментов компоненты входящие в состав пищи (углеводы, липиды, белки и др.) расщепляются до уровня простейших соединений, являющихся материалом для синтеза новых макромолекул, характерных для данного вида. По этой причине любые нарушения в процессе образования ферментов и их активности нередко способны привести к возникновению тяжёлых заболеваний.
Законы ферментативного катализа и используемого в химической промышленности неферментативного катализа одинаковы, однако в случае катализа при помощи ферментов его отличительной особенностью является высокая степень специфичности (посредством определённого фермента ускоряется только одна реакция или связь только одного типа подвержена его воздействию). Так осуществляется тонкое регулирование всех протекающих в клетке и организме важных для жизни процессов (фотосинтез, пищеварение, дыхание и т.д.).
В виде примера можно рассмотреть фермент уреаза, катализирующего процесс расщепления единственного вещества – мочевины, не воздействуя каталитически на соединения структурно родственные ей.
Чрезвычайное значение для понимания механизма воздействия ферментов, обладающих высокой специфичностью, имеет теория активного центра. В соответствии с данной теорией, молекулам ферментов свойственно наличие одного или более участков, процесс катализа в которых осуществляется за счёт более тесного контакта (в большом количестве мест) между молекулами субстрата (вещества обладающего специфическими свойствами) и фермента, а активным центром, в этом случае, выступает отдельная аминокислота или функциональная группа (к примеру, группа аминокислоты серин – ОН).
Воздействие катализатора обычно требуется в случае необходимости объединить нескольких остатков аминокислот (в среднем от 3 до 12), располагаемых в определённой последовательности.
Формирование активного центра может происходить благодаря связи ферментов с витаминами, ионами металлов и другими небелковыми соединениями, называемыми кофакторами или коферментами.
Активный центр обладает формой и строением, способствующим возникновению связи исключительно с субстратами определённого вида из-за их идеального соответствия друг другу (комплементарности или взаимодополняемости).
Благодаря оставшимся остаткам аминокислот большая молекула фермента обеспечивается соответствующей глобулярной формулой, требуемой для эффективного функционирования самого центра.
Вокруг большой молекулы такого фермента, помимо этого, образуется электрическое поле достаточной силы. Оно способствует возможному возникновению ориентации молекул субстрата с одновременным приданием им асимметричной формы. Химические связи в результате этого ослабевают, снижая таким образом начальные затраты энергии необходимые на выполнение катализируемой реакции, значительно повышая тем самым её скорость.
Примером может служить фермент каталаза, одна молекула которой способна расщепить за 1 мин свыше 5 млн. молекул, возникающей в процессе окисления различных соединений в организме, перекиси водорода.
Конфигурация активного центра некоторых ферментов способна изменяться в присутствии субстрата – это происходит по средствам специальной ориентации такими ферментами своих функциональных групп для обеспечения наибольшего уровня каталитической активности с их стороны. При присоединении молекул субстрата к ферменту они также в определённой степени меняют свою конфигурацию, увеличивая способность функциональных групп центра вступать в реакцию. На завершающем этапе протекания химической реакции происходит распад комплекса субстрата и фермента с образованием свободного фермента и конечных продуктов. При этом освобождается активный центр, приобретая способность принимать молекулы субстрата снова.
Факторами, влияющими на скорость реакций, протекающих с участием ферментов, являются: природа субстрата, температура, давление, концентрация фермента, кислотность среды, присутствие ингибиторов.
Скорость биохимических реакций замедляется, стремясь к минимальным значениям, при температурах около 0ºC. Данное свойство достаточно широко применяют в разнообразных отраслях, в частности, в сельском хозяйстве и медицине.
Примером использования данного свойства может служить консервация пересаживаемых больному органов человека (сердца, почек, печени, селезёнки) по средствам их охлаждения, снижающего интенсивность протекающих биохимических реакций, продлевая, таким образом, время их жизни. Быстрое замораживание пищевых продуктов предотвращает размножение микроорганизмов, а также снижает активность ферментов, способных вызывать процессы их разложения.